|
|
Ферменты имеют ряд общих свойств с
химическими, небиологическими катализаторами. Ферменты, как и небиологические
катализаторы, не расходуются в процессе катализа, не
входят в состав конечных йродуктой реакция и в1ыходят из
реакции в первоначальном виде. Ферменты только ускоряют реакции, протекающие
и без них. Они не могут возбудить реакции, противоречащие законам
термодинамики. Ферменты, как и неорганические катализаторы, не смещают
положения равновесия реакции, а лишь ускоряют его достижение.
Ферменты имеют отличительные свойства, характерные только
для них. По последним данным РНК выполняют функции ферментов. Все ферменты —
белки. Скорости реакций, катализируемые ферментами, во много раз выше, чем
реакции, протекающие с участием химических катализаторов. Для ферментов
характерна узкая избирательность действия на строго определенные превращаемые
вещества (субстраты).
Важнейшее свойство ферментов — их регулируемость.
Регуляция ферментативных систем лежит в основе координации всех процессов
метаболизма во времени и пространстве, что обеспечивает воспроизведение живой
материи, стабилизацию внутриклеточной среды, приспособление к изменяющимся
внешним условиям. Для ферментативных реакций характерен почти 100%-ный выход
продуктов. Побочные процессы незначительны по сравнению с неферментативным
катализом.
Наличие фермента распознается по проявлениям
катализируемой им химической реакции. Скорость реакции (активность фермента)
измеряют обычно в произвольных единицах. Рекомендуется соблюдать при этом
определенные условия (концентрация субстрата, температура, рН). Например,
активность fl-амилазы оценивают по количеству образовавшейся из крахмала мальтозы
(мг) на 10 г зерна (муки) в условиях опыта. Активность каталазы выражают в
миллиметрах 0,1 н. КМ11О4, затраченных на титрование (в условиях опыта)
оставшегося неиспользованным пероксида водорода, или в количестве разложенной
Н2О2. Международный биохимический союз рекомендует скорость реакции измерять
в молях исходного или конечного продукта реакции в секунду. Для выражения
каталитической активности фермента рекомендуется применять показатель,
называемый каталом. Под каталом понимают каталитическую активность, способную
осуществлять реакцию со скоростью, равной 1 моль в 1 с. Можно применять также
дробные величины катала: микрокаталы Ю-6) — 1 мккат, наноката- лы (Ю~9)—нкат,
пикокаталы (Ю-12)—пкат, чему отвечают скорости реакций, выражающиеся в
микромолях, наномолях и пикомолях в 1 с.
Ферменты зерна наиболее активны в зародыше и алейроновом
слое. Если принять активность протеаз в зародыше пшеницы за 100, то
протеолитическая активность других частей зерна выразится так: область щитка
— 29,6; эндосперм—11,4.
Выходы пшеничной муки и степень отделения зародыша при
размоле оказывают большое влияние на ферментативную активность готовой
продукции.
|