|
|
В основе всех жизненных процессов,
включая превращение энергии, лежит работа катализаторов белковой природы—
ферментов — веществ, ускоряющих реакции в живой клетке в условиях обычной
температуры и давления и при том с огромной скоростью. Ферменты (лат.
fermentum— закваска) называют также энзимами (греч, enzyme — в дрожжах).
Ускоряя отдельные химические реакции в живой клетке,
ферменты выполняют роль движущей силы бесконечного разнообразия химических
превращений, в совокупности составляющих биологический обмен веществ.
Значение ферментов в том, что почти все химические процессы в организме (и в
зерне) осуществляются при их участии. Биохимические процессы в зерне и
продуктах его переработки при созревании, прорастании, хранении, переработке,
выпечке хлеба происходят с обязательным участием ферментов, т. е. почти все
процессы в зерне ферментативные.
Известно более 3000 ферментов. Ферменты функционируют в
строгой последовательности и в узком диапазоне температур. Малейшие колебания
температуры клетки немедленна сказываются на их функциях, что может нарушить
жизнедеятельность клетки. Большую роль ферменты играют во многих отраслях
промышленности, прежде всего в пищевой.
Контакт между ферментом и субстратом осуществляется частью
фермента, в которой происходит связывание и превращение субстрата. Эта часть
фермента составляет небольшую его долю, ее называют активным центром. В
активный центр входят определенные аминокислотные остатки полипептидной цепи.
В двухкомпонентных ферментах активный центр включа- •ет в себя также и
некоторые группировки небелковой природы.
У ферментов с четвертичной структурой число активных
центров возрастает и может совпадать с числом субъединиц.
В активном центре выделяют две зоны: каталитическую и
связывания.
При этом молекулы перейдут в активное состояние,
соответствующее горбу кривой. Активные молекулы, вступив в реакцию, теряют
определенное количество энергии, и уровень энергии в системе AM+NB будет
находиться ниже энергетического уровня первоначальной системы AB+NM. Если
идет обратная эндоэргоническая (с поглощением энергии) реакция АМ+-
-j-JNB-^AB+NM, то энергия активации будет выражена отрезком
Сущность действия" катализатора и состоит в том, что
он: снижает энергию активации, необходимую для осуществления- данной
химической реакции, направляя ее обходным путем — через промежуточные
реакции, которые требуют значительно- меньше энергии активации.
Происходит образование промежуточного соединения
катализатора с субстратом ( 18) и последующий распад этого соединения,,
причем катализатор регенерируется. Промежуточные реакции: требуют значительно
меньше энергии активации, чем реакция,, идущая без участия катализатора,
поэтому они протекают со значительной быстротой, а следовательно, и скорость
суммарной реакции АВ->А+В также значительно повышается. Так,, гидролиз
сахарозы с образованием из нее глюкозы и фруктозы без участия катализатора
требует энергии активации, равной: 134 кДж/моль. Если реакция катализируется
ионами водорода,, то энергия активации снижается до 107 кДж/моль, а при
катализе ферментом p-фруктофуранозидазой она составляет всего 39 кДж/моль. Реакция
разложения пероксида водорода, происходящая без участия катализатора, требует
энергии активации, равной 75 кДж/моль. Если реакция катализируется коллоидной
платиной, то энергия активаций понижается до 48 кДж/моль, а в присутствии
фермента катал азы — до 5,4, кДж/моль. Фермент значительно сильнее понижает
энергию активации, чем неорганический катализатор. Катализатор приводит к
некоторой деформации молекул субстрата при образовании промежуточного
комплекса катализатор — субстрат, что ослабляет внутримолекулярные связи,
молекулы становятся более способными к реакции.
|