ОБЩАЯ БИОЛОГИЯ

 

 

Органические соединения, входящие в состав клетки

 Белки. Функции белков

 

Органические соединения составляют в среднем 20—30 % массы клетки живого организма

 

 К ним относятся биологические полимеры — белки, нуклеиновые кислоты и углеводы, а также жиры и ряд небольших молекул — гормонов, пигментов, аминокислот, нуклео- тидов, АТФ и др. В различные типы клеток входит неодинаковое количество тех или иных органических соединений. Например, в растительных клетках преобладают сложные углеводы — полисахариды; в животных — больше белков и жиров. Тем не менее каждая группа органических веществ в любом типе клеток выполняет сходные функции.

 

Белки

 

Белки составляют 10—18 % от общей массы клетки. Это высокомолекулярные полипептиды с молекулярной массой от 6 ООО до 1 млн. Д и выше. В организме человека встречается около 5 млн. типов белковых молекул, отличающихся по своей массе, структуре и функциям не только друг от друга, но и от белков других организмов

 

Несмотря на такое разнообразие и сложность строения, все белки построены всего из 20 различных аминокислот.

Общая формула их выглядит так:

H2N — НС — СООН

В левой части формулы расположена группа NH2, которая называется аминогруппой и обладает основными свойствами; в правой части — группа СООН, которая называется карбоксильной и имеет кислотные свойства. Вспомните, что карбоксильная группа свойственна всем органическим кислотам. Аминокислоты отличаются друг от друга своими радикалами (R), которыми могут быть самые разные соединения

 

Таким образом, аминокислоты — амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты, и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Две аминокислоты соединяются в одну молекулу путем установления связи между углеродом кислотной и азотом основной групп (HN — СО) с выделением молекулы воды. Связь между аминогруппой одной аминокислоты и сарбоксильной группой другой ковалентная. В данном случае она называется пептидной связью:

H,N—НС—С +_ N—НС—СООН——

I           «ч

—- HjN—НС—С                  N—НС—СООН

Н70

 

Соединение двух аминокислот называется дипептидом, трех — трипептидом и т. д., а соединение, состоящее из 20 аминокислотных остатков и более,— полипептидом.

Белки, входящие в состав живых организмов включают сотни и тысячи аминокислот. Порядок их соединения в молекулах белков самый разнообразный, чем и определяется различие свойств белков.

 

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка.

 

Однако молекула белка в виде цепи аминокислот, последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходим более высокий уровень структурной организации, выражающийся в усложнении пространственного расположения мономеров белковой молекулы.

 

 

В клетках белки имеют вид спирально закрученных волокон или шариков (глобул) Это объясняется тем, что полипептидная цепочка принимает строго опреде ленную форму в зависимости от химического строения входящих в ее состав аминокислот. После своего обра зования полипептидная цепь сворачивается в спираль. Между атомами соседних витков спирали возникают водородные связи, в частности между NH- и СО-группами, расположенными на соседних витках.

 

Цепочка аминокислот, закрученных в виде спирали, образует вторичную структуру белка. Многие белки, например коллаген, функционируют в форме закрученной спирали. Но часто для приобретения биологической активности необходима третичная, глобулярная структура белковой молекулы. Третичная структура формируется благодаря взаимодействию радикалов аминокислот, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные или S—S-связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы.

 

Количество аминокислот с радикалами, участвующими в формировании третичной структуры, а также порядок их расположения в полипептидной цепочке специфичны для каждого белка. Следовательно, особенности третичной структуры белка определяются его первичной структурой.

 

Поскольку большинство белков проявляет свою биологическую активность в виде третичной структуры, замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепочке может привести к изменению конфигурации белка и к снижению или утрате способности к участию в биохимических реакциях.

 

Для некоторых функций организма требуется участие белков с еще более высоким уровнем организации Например, гемоглобин — комплекс из четырех связанных между собой молекул; только в такой форме он может присоединять и транспортировать кислород. Подобные агрегаты носят название четвертичной структур I.

 

По своему составу белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. Сложные белки помимо аминокислот имеют в своем составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Соответственно они носят название нуклео- протеидов, липопротеидов, гликопротеидов, фосфо- и металлопротеидов.

 

Утрата белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией.

 

Денатурация может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением рентгеновскими лучами и другими воздействиями. Вначале разрушается самая слабая структура — четвертична, , затем третичная, вторичная и при наиболее жестких условиях — первичная. Если при изменении условий среды первичная структура молекулы белка остается неизменной, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается и структура белка. Процесс восстановления структуры денатурированного белка называется ренатурацией.

 

Это свойство белков полностью восстанавливать утраченную структуру широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления медицинских препаратов, например вакцин и сывороток, для получения пищевых концентратов, сохраняющих в высушенном виде свои питательные свойства.

 

Функции белков

 

Функции белков в клетке многообразны. Одна из важнейших — строительная функция: белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур.

 

Для ооеспечения жизнедеятельности клетки исключительно важное значение имеет каталитическая, или ферментативная, роль белков. Биологические катализаторы, или ферменты,— это вещества белковой природы, ускоряющие химические реакции в десятки и сотни ты сяч раз.

 

Ферментам свойственны некоторые черты, отличающие их от катализаторов неорганической природы. Во- первых, один фермент катализирует только одну реакцию или один тип реакций, т. е. биологический катализ специфичен. Во-вторых, активность ферментов ограничена довольно узкими температурными рамками (35— 45 °С), за пределами которых их активность снижается или исчезает. В-третьих, ферменты активны при физиологических значениях рН, т. е. в слабощелочной среде. Еще одно важное отличие ферментов от неорганических катализаторов: биологический катализ протекает при нормальном атмосферном давлении.

 

Все это определяет ту важную роль, которую ферменты играют в живом организме. Практически все химические реакции в клетке протекают с участием ферментов.

 

Двигательная функция живых организмов обеспечивается специальными сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы: мерцание ресничек и биение жгутиков у простейших, сокращение мышц у многоклеточных животных и пр.

 

Транспортная функция белков заключается в присоединении химических элементов (например, кислорода) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела.

 

При поступлении в организм чужеродных белков или микроорганизмов белые кровяные тельца лейкоциты— образуют особые белки — антитела. Они связывают и обезвреживают не свойственные организму вещества — это защитная функция белков .

 

Белки служат также источником энергии в клетке, т. е. выполняют энергетическую функцию При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

 

 

К содержанию книги: Мамонтов. Биология, пособие

 

Смотрите также:

 

Курс биологии для поступающих в вузы  Биология — наука о живой природе  Общая биология  Молекулярная биология  совокупность наук о живой природе  БИОЛОГИЯ И ГЕНЕТИКА