Вся электронная библиотека      Поиск по сайту

 

Витамины и антивитамины

ФЕРМЕНТЫ

 

Смотрите также:

 

Медицинская библиотека

 

Производство витаминов

 

Витамины для здоровья

 

АВИТАМИНОЗ и гипоавитоминоз...

 

Минеральные вещества, витамины, биостимуляторы

 

Биология

 

Авитаминоз

 

признаки недостаточности витаминов

 

Уход за больными

 

Медицинская энциклопедия

 

Медицинский справочник

 

Судебная медицина

 

Физиология человека

 

Биогеронтология – старение и долголетие

 

Биология продолжительности жизни

 

Внутренние болезни

 

Внутренние болезни

 

Болезни желудка и кишечника

 

Болезни кровообращения

 

 

Болезни нервной системы

 

Инфекционные болезни

 

Гинекология

 

Микробиология

 

Палеопатология – болезни древних людей

 

Психология

 

Общая биология

 

Ревматические болезни

 

Лечебное питание

  

Лекарственные растения

 

Валеология

 

Естествознание

 

История медицины

 

Медицина в зеркале истории

 

Биографии врачей, биологов, ботаников

 

Пособие по биологии

 

КАК ФЕРМЕНТ УСКОРЯЕТ ХИМИЧЕСКУЮ РЕАКЦИЮ

 

Вспомним некоторые сведения о строении атомов и природе химических связей, удерживающих атомы в молекуле. Основу строения атома составляют центральное положительно заряженное ядро и вращающиеся вокруг пего но орбитам отрицательно заряженные электроны. Самый простой атом (водорода) имеет один электрон, самый тяжелый из встречающихся в природе атомов — атом урана — 92 электрона. Способность атомов различных элементов вступать и реакцию между собой объясняется тем, что они, так сказать, «делятся» электронами своих внешних орбит: возникает пара электропов, общих для «объединяющихся» атомов,— через эти общие электроны образуется химическая связь между ними.

 

Существуют и другие тины связей между атомами, но описанная, так называемая ковалентная связь, является наиболее прочной. Какое действие оказывают вещества, «атакующие» химические связи? Они нарушают распределение внешних электронов, увеличивая силы отталкивания или притяжения. Следствием этого является ослабление или разрыв связей. Электроны перераспределяются, и возникают новые связи.

 

Чтобы молекулы вступили во взаимодействие, чтобы перераспределились внешние электроны составляющих их атомов, разорвались одни связи и замкнулись другие, этим молекулам необходимо находиться в достаточно активном состоянии. Известно, что повышение температуры ускоряет химические реакции. Это объясняется тем, что тепловая энергия увеличивает число молекул, находящихся в активированном состоянии. Количество энергии, которое вещества должны получить дополнительно для того, чтобы между ними пошла химическая реакция, называется энергией активизации. Это количество энергии, достаточное для того, чтобы большинство молекул преодолело так называемый энергетический барьер реакции. Когда реакция закончена, ее продукты находятся на более низком энергетическом уровне, чем исходные вещества, то есть в более устойчивом состоянии.

 

Сущность действия катализаторов состоит в том, что они понижают энергетический барьер реакции, направляют реакцию как бы в обход этого барьера.

 

Представьте себе лыжника, стоящего перед лестницей, ведущей на площадку трамплина, с которого ему предстоит спуститься (). Чтобы начать спуск, ему необходимо предварительно затратить некоторое количество энергии — взобраться по лестнице на площадку перед трамплином.

 

И тогда ему достаточно незначительного толчка, чтобы, используя гравитационную энергию, скатиться с трамплина.

 

Теперь допустим, что перед нашим лыжником имеется ровная тропинка, ведущая на спуск с трамплина в обход лестницы. Чтобы начать спуск, пройдя этой тропинкой, ему требуется гораздо меньшая затрата энергии, чем для подъема па площадку по лестнице; стоящий перед ним энергетический барьер окажется менее высоким. Но при этом изменение величины свободной энергии спуска будет таким же, как нрн спуске с площадки.

 

Теперь представим себе химическую энергию распада вещества АБ па продукты А + Б. Упрощенная энергетическая схема этой реакции, если она идет без катализатора, показана па рис. 8 сплошными линиями. Горб кривой свидетельствует о том, что молекула АБ для осуществления реакции должна получить количество энергии, обозначенное отрезком а. Пунктирными линиями на рисунке показана энергетическая схема этой же реакции в присутствии катализатора Е. Катализатор вступает в соединение с веществом АБ, и образуется соединение АБЕ. Энергетический барьер этой реакции (отрезок aj гораздо ниже, чем тогда, когда она идет без катализатора. Соединение с катализатором АБЕ очень непрочно, и оно распадается на А + + Б + Е. Энергетический барьер этой второй реакции (отрезок аг) тоже невелик. Дополнительное количество энергии, которая необходима, чтобы реакция распада на А + Б пошла (энергия активации) в присутствии катализатора, направившего реакцию по обходному пути, гораздо меньше, чем без катализатора.

 

Ферментативный катализ отличается от катализа неферментативного тремя важными особенностями. Первая — это высокая специфичность ферментов как катализаторов. Если катализатор-нефермент, так сказать, облегчает осуществление множества различных химических реакций, ускоряя их, то фермент катализирует химические превращения веществ, имеющих строго специфическое строение и не оказывает влияние на другие субстраты (субстратами в ферментологии называют вещества, химические превращения которых катализируются данным ферментом). Вторая особенность ферментативного катализа состоит в том, что ферменты действуют при относительно мягких условиях внешней среды.

 

Они не требуют, как неферментативные катализаторы, высоких температур порядка сотен градусов, резко кислой или очень щелочной реакции среды, повышенного во много раз давления — условий, при которых невозможна жизнь. Третья особенность ферментативного катализа — чрезвычайно высокая молекулярная активность ферментов; одна молекула фермепта катализирует за одну минуту превращения множество молекул субстрата. Под действием биологических катализаторов — ферментов реакции идут в десятки тысяч, подчас в МИЛЛИОНЫ раз быстрей, чем под влиянием неорганических катализаторов. Проиллюстрируем это примером уже упоминавшейся реакции расщепления перекиси водорода на воду и кислород. Этот процесс в отсутствии катализатора протекает самопроизвольно, но крайне медленно. Поэтому при длительном стоянии перекись водорода постепенно слабеет. Если к перекиси водорода мы прибавим неорганический катализатор — порошок железа, то скорость распада увеличится в тысячи раз. А фермент каталаза ускоряет эту реакцию в миллиарды раз. Одна молекула каталазы за одну минуту обеспечивает расщепление примерно пяти миллионов молекул перекиси водорода.

 

Более высокая эффективность ферментов по сравнению с неорганическими катализаторами объясняется тем, что они сильней снижают энергию активации. Фермент значительно эффективней облегчает преодоление энергетического барьера реакции, увеличивает число активированных, способных к реакции молекул, и потому чрезвычайно ее ускоряет.

 

Первая стадия ферментативной реакции заключается в том, что фермент соединяется с субстратом и образуется так называемый фермент-субстратный комплекс. Согласно одной из современных теорий, фермент соединяется с субстратом в двух или большем числе точек и при этом конфигурация субстрата видоизменяется таким образом, что разрыв его внутримолекулярных связей становится более вероятным.

 

Образование и дальнейшее превращения фермент-субстратного комплекса разделяют на несколько стадий: соединение молекул фермента и субстрата; преобразование первичного фермент-субстратного комплекса в один или несколько последовательных комплексов, находящихся в активированном состоянии — химические связи легче могут разорваться; отделение конечных продуктов реакции от фермента.

 

Освободившаяся молекула фермента способна вновь вступать в оборот — соединяться с новой порцией субстрата.

 

Непосредственное участие в каталитическом действии принимает не вся молекула фермента, а лишь часть ее, которая называется активным центром фермента. Важнейшая составная часть активного центра — его каталитически активный участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом. Наряду с этим принято выделять в составе активного центра так называемый контактный, или якорный участок (площадку), который обеспечивает связывание фермента с субстратом. Для многих ферментов уже выяснено, какие аминокислоты входят в сортав их активных центров.

Механизм ферментативного катализа изучен еще не до конца, в частности не совсем ясно, каким образом активизируется субстрат, какой вид приобретает его молекула в этом активированном, переходном состоянии, при котором облегчен разрыв и замыкание связей в молекуле. Одно из объяснений даст так называемая теория деформации субстрата, или, как ее нередко образно называют, теория «дыбы» ().

 

Перед нами соединение А—В. Связь между А и В может быть разорвана с присоединением к А—В молекулы воды. При этом вода (НгО) присоединяется таким образом, что за счет освободившейся валентности к А присоединяется одна часть молекулы воды — группа ОН (гидро- ксильная группа), а к молекуле В — второй атом водорода, входивший в молекулу воды. Такой тип химических реакций называется реакциями гидролиза — распад молекулы с присоединением к продуктам распада остатков молекулы воды. Ферменты, катализирующие такой тип реакции, называют гидролитическими ферментами. К такому типу реакций относятся реакции расщепления белков, углеводов и жиров в органах пищеварения. Например, молекула обычного сахара — сахарозы (добываемого из сахарного тростника нли сахарной свеклы) состоит из двух простых Сахаров: глюкозы и фруктозы, соединенных между собой. Если связь между ними с присоединением воды разорвется, молекула сахарозы расщепится на молекулу глюкозы и молекулу фруктозы. Таким образом, под соединением А—В мы можем подразумевать сахарозу, под А — глюкозу и под В — фруктозу. Реакция гидролиза сахарозы катализируется ферментом сахаразой, который, как и все ферменты, является каталитически активным белков. А и В (глюкоза и фруктоза в молекуле сахарозы) соединены между собой связью, которая на схеме изображена волнистой линией. При соединении субстрата (сахарозы) с ферментом он располагается в соответствующих участках (углублениях) молекулы последнего таким образом, что связь между частями А и В (остатками глюкозы и фруктозы) в молекуле (сахарозы) растягивается наподобие того, как растягивали тело пытаемого человека иа дыбе средневековые палачи (отсюда название «теория дыбы»); связь эта становится рыхлой. В силу происходящей при этом деформации, изменения конфигурации (как принято говорить, конформации) молекулы субстрата (сахарозы), в ней перераспределяются электроны, и это приводит к изменению расположения электрических зарядов. В итоге этого связь между А и В разрывается и при этом по освободившимся связям к обломку А присоединяется ОН-гру<ппа (гидроксил), а к обломку В — водород. Источником гид- роксила и водорода служит молекула воды. Сахароза распалась на глюкозу и фруктозу.

 

Теория «дыбы» хорошо объясняет ферментативные реакции гидролиза.

Для других типов ферментативных реакций механизм активирующего влияния фермента на субстрат менее ясен. Но в самой общей форме сейчас общепризнано, что фермент снижает энергию активации субстрата благодаря тому, что в результате образования фермент-субстратного комплекса коиформация субстрата изменяется таким образом, что в его молекуле перераспределяются электрические, заряды и это сопровождается разрывом или замыканном связей в тех или иных участках молекулы.

 

По местам освободившихся связей к молекуле субстрата или ее остатку могут присоединяться другие атомы или группа атомов (молекулы) — синтезируются повью соединения. Такие реакции катализируются особым классом ферментов — синтетазами. Отщепившиеся от молекулы атомы и их группы за счет действия ферментов, именуемых трансферазами, могут быть перенесены на молекулы других соединений с образованием при этом новых молекул. За счет действия ферментов, называемых оксидо-ре- дуктазами, продукты расщепления белков, углеводов, жиров подвергаются глубокому распаду путем их окисления. В результате такого процесса углерод пищевых веществ окисляется до углекислоты (СО2), водород — до воды (НгО), азот восстанавливается до аммиака (NH3). Те продукты обмена веществ (метаболиты), которые в организме подвергаются далее тем или иным превращениям, называются промежуточными продуктами обмена, а те, которые дальнейшим превращениям не подвергаются, а удаляются из организма,— конечными продуктами обмена веществ. Например: крахмал пищи иод действием пищеварительных ферментов подвергается гидролизу, расщепляясь при этом на большое число молекул глюкозы. Глюкоза поступает в клетки тела. В них она подвергается многочисленным превращениям, в ходе которых она преобразуется в различные необходимые организму продукты: холестерин, гормоны н многие другие. Основная же масса продуктов распада глюкозы в итоге многоэтапных превращений, на разных стадиях катализируемых различными фермептами, вступает л конце концов в окислительно-восстановительные реакции и полностью окисляются до углекислоты и воды. В ходе этого окисления глюкозы освобождается необходимая для жизнедеятельности энергия.

 

Вообще процессы распада пищевых веществ идут с ы - вобождением энергии. Такие реакции намываются экзэр тоническими. Процессы биологического синтеза протекают с потреблением энергии и называются эндэргони чески ми. Наиболее эффектпвиын способ освобождения энергии пищевых веществ — глубокий их распад путем окисления. Энергия для этих процессов используется организмом как для производства различных видов работы (сокращение мышц и др.), так и для процессов биосинтеза.

 

Таким образом, превращение того или иного вещества в организме является многоступенчатым процессом, требующим для каждого этапа действия соответствующих ферментов. По современным данным, в одной клетке нашего тела содержится в среднем 100 ООО молекул ферментов, при помощи которых осуществляется 1—2 тысячи различных химических реакций. Следовательно, на одну реакцию нриходится 50—100 молекул ферментов. Синтез или распад того или ипого продукта обеспечивается своего рода ферментной системой. Из рис. 11 можно видеть, что продукт предшествующей ферментативной реакции служит субстратом для действия следующего фермента этого конвейера. На схеме для примера изображен процесс распада какого-то соединения. Многоступенчатым, «поточным» является и синтез того или иного вещества в организме.

 

 

 

К содержанию книги: Значение витаминов для организма

 

 

 

Последние добавления:

 

очерки о цыганах

 

Плейстоцен - четвертичный период

 

Давиташвили. Причины вымирания организмов

 

Лео Габуния. Вымирание древних рептилий и млекопитающих

 

ИСТОРИЯ РУССКОГО ЛИТЕРАТУРНОГО ЯЗЫКА

 

Николай Михайлович Сибирцев

 

История почвоведения